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Transaminations enzymatiques

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L’utilisation des aminotransférases (AT) en synthèse offre aujourd’hui de très nombreuses perspectives pour accéder à une grande diversité d’amines chirales incluant des alpha ou beta aminoacides à partir de dérivés carbonylés. Nous utilisons des enzymes du métabolisme primaire des aminoacides (AspAT et BCAT d’E. coli)- pour préparer principalement des analogues de l’acide glutamique (Glu). qui sont des outils précieux pour l’étude du système nerveux central et présentent un potentiel thérapeutique pour de nombreux troubles du SNC. Notre approche chimioenzymatique performante permet d’explorer une grande diversité structurale en offrant un accès rapide à de très nombreux analogues originaux préparés de façon hautement stéréosélective. L’activité biologique de ces composés dans le système glutamatergique est évaluée en collaboration avec le Dr L. Bunch de l’université de Copenhague dont le laboratoire fait référence dans ce domaine. Notre projet de recherche dans le domaine des aminotransférases vise aussi l’amélioration des procédés de transamination enzymatique en vue d’applications à plus grande échelle ainsi que la recherche et l’étude de nouvelles aminotransférases pour la synthèse stéréosélective d’une grande variété d’aminoacides non naturels et d’amines chirales.